Ферменты по химии реферат

В г. Ферменты были подразделены на 6 групп или классов в соответствии с общим типом реакции, которую они катализируют: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. Однако поскольку многие из этих систематических названий оказались очень длинными и сложными, каждому ферменту было также присвоено и тривиальное, рабочее название, предназначенное для повседневного употребления. В большинстве случаев оно состоит из названия вещества, на которое действует фермент, указания на тип катализируемой реакции и окончания —аза. Международная комиссия по ферментам разработала систему присвоения кодовых чисел шифров индивидуальным ферментам.

Глава IV. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты далее Ф или энзимы Е. Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения.

Глава 4. ФЕРМЕНТЫ

В г. Ферменты были подразделены на 6 групп или классов в соответствии с общим типом реакции, которую они катализируют: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы.

Однако поскольку многие из этих систематических названий оказались очень длинными и сложными, каждому ферменту было также присвоено и тривиальное, рабочее название, предназначенное для повседневного употребления. В большинстве случаев оно состоит из названия вещества, на которое действует фермент, указания на тип катализируемой реакции и окончания —аза. Международная комиссия по ферментам разработала систему присвоения кодовых чисел шифров индивидуальным ферментам.

Шифр каждого фермента содержит четыре числа, разделенные точками. Он составляется по следующему принципу: А. Первое число показывает, к какому классу принадлежит данный фермент. Второе число, которое присваивается ферменту по классификации, обозначает подкласс. У оксидоредуктаз оно указывает на природу той группы в молекуле донора, которая подвергается окислению 1- обозначает спиртовую группу —CH-OH; 2-альдегидную или кетонную группу и т.

Четвёртое число обозначает порядковый номер ферменты в данном подклассе. Шифровая классификация имеет очень важное преимущество — она позволяет исключить необходимость при включении в список вновь открытых ферментов менять номера всех последующих.

Новый фермент может быть помещен в конце соответствующего подкласса без нарушения всей остальной нумерации. В последние годы ферменты стали применять в тонкой химической индустрии для осуществления таких реакций органической химии, как окисление, восстановление, дезаминирование, декарбоксилирование, дегидратация, конденсация, а также для разделения и выделения изомеров аминокислот L-ряда при химическом синтезе образуются рацемические смеси L- и D-изомеров , которые используют в промышленности, сельском хозяйстве, медицине.

Используемые в пищевой промышленности ферменты имеют широкий спектр применения, включающий функции синтеза и разложения деградации. При выборе фермента для конкретного пищевого процесса следует принимать во внимание его источник и биохимические характеристики, что важно при сертификации.

Подобно другим пищевым добавкам использование ферментов в пищевых продуктах нормируется законом. Биокатализ Биокатализ ферментативный катализ , ускорение химических реакций под влиянием ферментов.

Все эти реакции не могли бы происходить с необходимой для живых организмов скоростью, если бы в ходе эволюции не возникли механизмы их ускорения с помощью биокатализа. Субстрат присоединяется к ферменту, который ускоряет разрыв одних химических связей в его молекуле и создание других; образующийся в результате продукт отсоединяется от фермента.

Ферменты не подвергаются износу во время реакции. Теоретически это может продолжаться бесконечно, по крайней мере, до тех пор, пока они не израсходуют весь субстрат. Это правило было сформулировано Э. Фишером в г. Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса образования промежуточного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

В е годы нашего столетия это статическое представление было заменено гипотезой Д. Кошланда об индуцированном соответствии субстрата и фермента.

Ферменты, в основном, — не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата.

Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. Но в процессе всё большего развития науки гипотеза Кошланда постепенно вытесняется гипотезой топохимического соответствия. Сохраняя основные положения гипотезы взаимоиндуцированной настройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том, что специфичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе.

Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочисленные точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.

При постоянном количестве фермента скорость возрастает с увеличением концентрации субстрата. Эта реакция подчинена закону действующих масс и рассматривается в свете теории Михаэлиса — Ментона. Концентрация фермента. Концентрация ферментов всегда относительно невелика. Скорость любого ферментативного процесса в значительной степени зависит от концентрации фермента. Для большинства пищевых применений скорость реакций пропорциональна концентрации ферментов. Исключение составляют те случаи, когда реакции доводят до очень низких уровней субстрата.

Температура реакции. Самой оптимальной температурой является 37 oС, при которой в живом организме процессы протекают быстро, сберегая большое количество энергии. Для каждого фермента характерна определённая область значения рН, при которых фермент проявляет максимальную активность.

Однако наилучшими условиями их функционирования являются близкое к нейтральному значение величины рН. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты. Влияние рН среды на действия ферментов основано на том, что происходит изменение заряда различных групп белка в активном центре фермента, вызывающее существенное изменение конформации полипептидной цепи. Продолжительность процесса. Для реакции ферментативного катализа первого порядка скорость реакции со временем уменьшается, так как уменьшается доступность субстрата.

Такие реакции ферментативного катализа требуют достаточно много времени для её завершения. Наличие ингибиторов или активаторов. В качестве таких веществ могут выступать металлы медь, железо, кальций или соединения из субстратов.

Некоторые вещества способны активировать или стабилизировать ферменты. Присутствие в реакционной среде некоторых ионов может активировать образование активного субстрат ферментного комплекса, и в этом случае скорость ферментативной реакции будет увеличивается. Такие вещества получили название активаторов. Особенности биомиметики Знания, получаемые людьми из природы, используются в современном мире повсюду, начиная от строительства и кончая медициной. Сегодня эти знания уже составили новую область науки: биомиметику.

Этот термин, впервые ввел американский писатель-натуралист Джанин Бениус. Биомиметика - область химии, которая моделирует процессы, происходящие в живой природе. Открытия в области биомиметических систем готовят революционный переворот в области синтеза новых материалов. Различают: биологическую, изучающую процессы, происходящие в биологических системах; теоретическую, строящей математические модели этих процессов; техническую, применяющую модели теоретической биомиметики для решения инженерных задач.

В Институте проблем химической физики РАН в Черноголовке уже найдены биомиметические подходы к ферментативной фиксации азота, анаэробного окислениюя алканов метана в метанол и фотоокислению воды с получением кислорода именно это делают растения в процессе фотосинтеза.

Лакокрасочное изделие Lotosan выпускаемое в Германии отличается высокой стойкостью к загрязнениям. Идея была почерпнута у цветков лотоса, растущих в болотистых районах, и, несмотря на это, сохраняющих свою белизну. Оказалось — дело в микроскопических шипах, покрывающих поверхность цветка. Они не дают частицам задерживаться на лепестках и позволяют дождевой воде легко их смывать.

В настоящее время разработчики бьются над создания легких, эластичных и прочных в 5 раз прочнее стали материалов на основе паутины. Идеология биомиметики прочно заняла свое место в различных дисциплинах - инженерном деле, химической технологии, нанотехнологии и многих других. Учёные попытаются найти химические аналоги ферментов и на их основе создать новые промышленные процессы. И это процесс со временем будет только набирать силу.

Заключение В данной работе рассмотрено одно из биологически активных веществ, а именно - ферменты. Ферменты являются биологическим катализатором белковой природы, ускоряющим химические реакции в живых организмов и вне их. Ферменты обладают уникальными свойствами, которые отличают их от обычных органических катализаторов. Это, прежде всего, необычно высокая каталитическая активность. Другое важнейшее свойство ферментов - это избирательность их действия.

Важным свойством ферментов, которое необходимо учитывать при их практическом пользовании, является стабильность, то есть их способность сохранять каталитическую активность.

Благодаря высокой специфичности ферментов в организме не воцаряется хаос: каждый фермент выполняет строго отведённые ему функции, не влияя на течение многих десятков и сотен других реакций, происходящих в его окружении. Роль ферментов в жизнедеятельности организмов велика. Будущее ферментов очень интересно. Технология обнаружения и производства новых ферментов развивается с большой скоростью. Прежде применение и производство ферментов развивалось большей частью за счет попыток и ошибок.

Так как детали, влияющие на химию и действие ферментов, были известны плохо, то в препаратах использовались смеси наиболее универсальных ферментов. Благодаря новым исследованиям при производстве сбываемой продукции возможно использование более специфичных ферментов.

Сегодня развивающиеся технологии с каждым днем раскрывают все новые чудеса сотворения жизни, и "биомиметика" как наука избирает примерами превосходные системы в организмах живых существ, создавая по их образу и подобию изобретения для пользы и блага людей. Список литературы 2. Габриелян О. С, Маскаев Ф. Ю, Теренин В. Учебник химия 10 класс. Нечаев А. А, Зайцев А. Пищевые добавки. Щербакова В.

ПОСМОТРИТЕ ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов. Видеоурок по биологии 10 класс

История открытия ферментов. Вторичная и третичная структура белков. Специфичность по отношению к реакции, к субстрату. Классификация. Тип: реферат Добавлен 13 декабря Похожие работы . Ферменты, осущевствляющие гидролиз химических связей - гидролазы.

Ферменты: понятие, сходства и отличия ферментов и неорганических катализаторов. Сложность строения и высокая мощность действия ферментов. Изучение механизма ферментативного катализа. Движение молекул реагирующих веществ в системе. Субстрат и ингибитор. Ферменты Ферменты: понятие, функции, свойства, применение. Пищеварительные и метаболические группы. Основные категории: амилаза, протеазы, липаза. Протеолитические ферменты. Правила приема и хранения. Классификация ферментов по типу реакции, катализируемой ими. Конститутивные и адаптивные ферменты. Активаторы ферментов вещества, повышающие их способность ускорять реакцию. Необратимые, конкурентные и неконкурентные ингибиторы. Содержание в крови внутриклеточных ферментов. Основные свойства пищеварительных ферментов. Эффективность химической реакции каталаза. Действие фермента на субстрат в определенном виде среды рН , его применение. Кинетика ферментативных реакций, схематичное представление фермент-субстратного комплекса.

Все процессы в живом организме- дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие — осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков.

Глава 4. Жизнь и многообразие ее проявлений — сложная совокупность химических реакций , катализируемых специфическими ферментами. Как известно, важнейшим свойством живого организма является обмен веществ , ускоряющим аппаратом, основой молекулярных механизмов интенсивности которого являются ферменты.

Понятие и биологическая роль ферментов

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции для протекания которых требуется энергия. Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности. Специфичность[ править править код ] Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам субстратная специфичность.

Ферменты и их роль в организме

Ферменты Ферменты и их роль в организме Огромную роль в обмене веществ как растительных, так и животных организмов играют ферменты. Ферменты, или энзимы, — специализированные катализаторы растений, при помощи которых осуществляется большинство биохимических реакций. Ферменты являются катализаторами протекающих в организме химических реакций. Известно, что ряд реакций в неорганической природе протекает очень медленно. Например, водород и кислород крайне медленно соединяются друг с другом. При этом происходит взрыв, и образуется вода. Если в смесь кислорода и водорода внести небольшой кусок измельченной губчатой платины, то взрыв и образование воды произойдут при обыкновенной температуре. Механизм действия катализаторов видят в том, что они повышают частоту столкновений реагирующих молекул.

.

.

.

.

.

.

.

.

ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Ферменты. Гормоны - Химия 10 класс #46 - Инфоурок
Похожие публикации